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氨基酸Ph>pi时,氨基酸主要以阴离子形式存在。
当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时,该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在,在电场中,既不向负极移动,也不向正极移动,即此时其所带的正、负电荷数相等,净电荷为零,呈电中性,此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),通常用pI表示。
在等电点时,氨基酸主要以偶极离子的形式存在。
当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱),氨基酸中的一NH3+给出质子,平衡右移,这时氨基酸主要以阴离子形式存在,若在电场中,则向正极移动。
反之,当溶液的pH小于pI时(如加入酸),氨基酸中的一COO-结合质子,使平衡左移,这时氨基酸主要以阳离子形式存在,若在电场中,则向负极移动。
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扩展资料
各种氨基酸由于其组成和结构的不同,而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7,一般为5.0~6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58~10.8。带电颗粒在电场的作用下,向着与其电性相反的电极移动,称为电泳(eIectrophoresis,EP)。
由于各种氨基酸的相对分子质量和pI不同,在相同pH的缓冲溶液中,不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异,而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此,基于这种差异,可用电泳技术分离氨基酸的混合物。
例如,天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质(滤纸或凝胶)中央,调节溶液的pH至6.02(为缓冲溶液)时,此时天冬氨酸(pI=2.98)带负电荷,在电场中向正极移动,而精氨酸(pI=10.76)带正电荷,向负极移动 。
参考资料来源:百度百科——氨基酸
氨基酸带负电,存在于溶液中
等电点:如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性,我们把这个PH值称为氨基酸的等电点:PI。PI是氨基酸的重要常数之一,它的意义在于,物质在PI处的溶解度最小,是分离纯化物质的重要手段。等电点的计算:对于所有的R基团不解离的氨基酸而言(即解离只发生在α-羧基和α-氨基上),计算起来非常简单:PI=(PK1’+PK2’)/2若是碰到R基团也解离的,氨基酸就有了多级解离,这个公式就不好用了,比如Lys、Glu、Cys等。aa Cys Asp Glu Lys His ArgPK’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19PK’α-氨基 8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04PK’-R-基团 10.78(-SH) 3.86(β-COOH) 4.25(γ- COOH) 10.53(ε-NH2) 6(咪唑基) 12.48(胍基)在这种情况下可以按下面的步骤来计算:<1> 由PK’值判断解离顺序,总是PK1’< PK2’< PK3’< …,即谁的PK’值小,谁就先解离。<2> 按照解离顺序正确写出解离方程式:简式,注意解离基团的正确写法。<3> 找出呈电中性的物质,其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点:PI=(PK左’+PK右’)/2以Lys为例:在黑板上用简式演示<3>
等电点的测定:等电聚焦法:这是一种特殊的电泳,其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液,然后将氨基酸点样,只要该处的PH与氨基酸的PI不同,则氨基酸就会带电,PH值>PI时,aa带-电;PH值等电点沉淀
所有的氨基酸均为两性物质,亦即它们至少含有一个酸性基(carboxyl)及一个碱性基(α-amino)。这些可游离的团基在pH变化时,因释出或接受质子而可充当弱酸或弱碱,其离子化特性与其它物质一样遵守Henderson-Hasselbalch方程式:
pH = pKa + log10 [未质子化的形式(碱)] / [已质子化的形式(酸)]
即
pH = pKa + log [A-] / [HA]
氨基酸可以三种形式存在,即正电荷(cation)、两性离子(zwitterion)或双极性离子(dipolar ion)及负电荷(anion)等三种,若在酸性溶液中带正电荷,则在碱性溶液中带负电荷。若氨基酸在某一pH值下其净电荷为0,且在电场中不移动时,称此pH值为它的pI值(等电点)。因为净电荷为零,净电斥力不存在的缘故,大部份蛋白质於等电点的pH值下,其溶解度最小。相反的,当溶液的pH值低於或高於pI,所有蛋白质分子所带净电荷必为同号,彼此之间有相斥力,不会凝结。所以,将pH调到等电点的大小,则大部份的蛋白质将会沉淀,这种现象可以应用於估算某蛋白质的等电点.
负电,很好理解
在PH=PI的时候 不带电
PH>PI,说明OH-多了,自然就带负电了
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